酵素が実際どのように化学反応の速度を上げているのかを解説します。
酵素は体内の化学反応の速度を高める生体触媒で、ほとんどはタンパク質からできており、反応が終わった後も自分自身は変化しないため、同じ酵素分子が繰り返し使われます。
酵素は化学反応が起こるために必要な最小限のエネルギーである活性化エネルギーを下げることで、反応がはるかに速い速度で起こるようにします。
酵素はそれぞれ固有の立体構造を持つ活性部位を持っており、その形にぴったり合う特定の基質とだけ結合して反応を触媒する、基質特異性という性質を示します。
酵素にはそれぞれ最も活発に働く最適温度と最適pHの範囲があり、この範囲を大きく外れるとタンパク質の構造が変形(変性)し、機能を失うことがあります。
唾液の中のアミラーゼは炭水化物を、胃の中のペプシンはタンパク質を、すい臓から分泌されるリパーゼは脂肪を分解するなど、消化器官のあちこちでさまざまな酵素が働いています。
一部の酵素はタンパク質だけでは十分に機能せず、ビタミンや金属イオンといった補因子と結びついて初めて触媒としての機能を果たせるものもあります。
特定の物質が酵素の活性部位などに結合して反応を妨げる酵素阻害作用は、薬の開発や体内の代謝調節に幅広く活用されています。
私たちの体内で起こる化学反応の多くは、常温・常圧の条件では非常にゆっくりとしか進みませんが、酵素という生体触媒のおかげで実際には瞬時に起こることができます。消化、呼吸、筋収縮など、ほぼすべての生命活動に酵素が関わっています。
ほとんどの酵素はタンパク質からできており、細胞内で遺伝情報をもとに合成されます。タンパク質が作られる具体的な過程が気になる方は、タンパク質合成の過程についても確認してみてください。
体温が正常な範囲を大きく外れると、体内の酵素の立体構造が変形して正しく機能しなくなることがあり、このため体温を一定の範囲に保つことが酵素の活性と新陳代謝にとって重要です。
いいえ。酵素は反応が終わった後も自分自身は変化せず元の形に戻るため、同じ酵素分子が繰り返し何度も反応に使われることができます。